प्रोटीन कार्बनिक पदार्थ हैं। इन मैक्रोमोलेक्यूलर यौगिकों की एक निश्चित संरचना की विशेषता होती है और हाइड्रोलिसिस पर अमीनो एसिड में विघटित हो जाते हैं। प्रोटीन अणु कई प्रकार के आकार में आते हैं, जिनमें से कई कई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं से बने होते हैं। एक प्रोटीन की संरचना के बारे में जानकारी डीएनए में एन्कोडेड होती है, और प्रोटीन संश्लेषण की प्रक्रिया को अनुवाद कहा जाता है।
प्रोटीन की रासायनिक संरचना
औसत प्रोटीन में शामिल हैं:
- 52% कार्बन;
- 7% हाइड्रोजन;
- 12% नाइट्रोजन;
- 21% ऑक्सीजन;
- 3% सल्फर।
प्रोटीन अणु बहुलक होते हैं। उनकी संरचना को समझने के लिए, यह जानना आवश्यक है कि उनके मोनोमर्स, अमीनो एसिड, क्या हैं।
अमीनो एसिड
वे आम तौर पर दो श्रेणियों में विभाजित होते हैं: लगातार होने वाली और कभी-कभी होने वाली। पूर्व में 18 प्रोटीन मोनोमर्स और 2 और एमाइड शामिल हैं: एसपारटिक और ग्लूटामिक एसिड। कभी-कभी केवल तीन अम्ल होते हैं।
इन एसिड को कई तरह से वर्गीकृत किया जा सकता है: साइड चेन की प्रकृति या उनके रेडिकल के चार्ज से, उन्हें CN और COOH समूहों की संख्या से भी विभाजित किया जा सकता है।
प्रोटीन प्राथमिक संरचना
प्रोटीन श्रृंखला में अमीनो एसिड का क्रम निर्धारित करता हैसंगठन, गुण और कार्यों के इसके बाद के स्तर। मोनोमर्स के बीच मुख्य प्रकार का बंधन पेप्टाइड है। यह एक अमीनो एसिड से हाइड्रोजन और दूसरे से एक OH समूह को अलग करके बनता है।
एक प्रोटीन अणु के संगठन का पहला स्तर उसमें अमीनो एसिड का क्रम है, बस एक श्रृंखला जो प्रोटीन अणुओं की संरचना को निर्धारित करती है। इसमें एक "कंकाल" होता है जिसकी एक नियमित संरचना होती है। यह एक दोहराव क्रम है -NH-CH-CO-। अलग-अलग साइड चेन को अमीनो एसिड रेडिकल्स (R) द्वारा दर्शाया जाता है, उनके गुण प्रोटीन की संरचना की संरचना को निर्धारित करते हैं।
भले ही प्रोटीन अणुओं की संरचना समान हो, वे गुणों में केवल इस तथ्य से भिन्न हो सकते हैं कि उनके मोनोमर्स की श्रृंखला में एक अलग अनुक्रम होता है। एक प्रोटीन में अमीनो एसिड की व्यवस्था जीन द्वारा निर्धारित होती है और प्रोटीन के लिए कुछ जैविक कार्यों को निर्धारित करती है। एक ही कार्य के लिए जिम्मेदार अणुओं में मोनोमर्स का क्रम अक्सर विभिन्न प्रजातियों में करीब होता है। ऐसे अणु - संगठन में समान या समान और विभिन्न प्रकार के जीवों में समान कार्य करने वाले - समजातीय प्रोटीन हैं। भविष्य के अणुओं की संरचना, गुण और कार्य पहले से ही अमीनो एसिड श्रृंखला के संश्लेषण के चरण में निर्धारित किए गए हैं।
कुछ सामान्य विशेषताएं
प्रोटीन की संरचना का लंबे समय से अध्ययन किया गया है, और उनकी प्राथमिक संरचना के विश्लेषण ने हमें कुछ सामान्यीकरण करने की अनुमति दी है। अधिकांश प्रोटीन में सभी बीस अमीनो एसिड की उपस्थिति की विशेषता होती है, जिनमें से विशेष रूप से कई ग्लाइसिन, ऐलेनिन, एसपारटिक एसिड, ग्लूटामाइन और थोड़ा ट्रिप्टोफैन, आर्जिनिन, मेथियोनीन होते हैं।हिस्टिडीन एकमात्र अपवाद प्रोटीन के कुछ समूह हैं, उदाहरण के लिए, हिस्टोन। डीएनए पैकेजिंग के लिए इनकी आवश्यकता होती है और इनमें बहुत अधिक हिस्टिडीन होता है।
दूसरा सामान्यीकरण: गोलाकार प्रोटीन में अमीनो एसिड के प्रत्यावर्तन में कोई सामान्य पैटर्न नहीं होता है। लेकिन पॉलीपेप्टाइड भी जो जैविक गतिविधि में दूर हैं, उनमें अणुओं के छोटे समान टुकड़े होते हैं।
माध्यमिक संरचना
पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के संगठन का दूसरा स्तर इसकी स्थानिक व्यवस्था है, जो हाइड्रोजन बांड द्वारा समर्थित है। α-हेलिक्स और β-गुना आवंटित करें। श्रृंखला के भाग में एक व्यवस्थित संरचना नहीं होती है, ऐसे क्षेत्रों को अनाकार कहा जाता है।
सभी प्राकृतिक प्रोटीनों का अल्फा हेलिक्स दाहिने हाथ का होता है। हेलिक्स में अमीनो एसिड के साइड रेडिकल हमेशा बाहर की ओर होते हैं और इसकी धुरी के विपरीत किनारों पर स्थित होते हैं। यदि वे गैर-ध्रुवीय हैं, तो उन्हें सर्पिल के एक तरफ समूहीकृत किया जाता है, जिसके परिणामस्वरूप चाप बनते हैं जो विभिन्न सर्पिल वर्गों के अभिसरण के लिए स्थितियां बनाते हैं।
बीटा-फोल्ड - अत्यधिक लम्बी सर्पिल - प्रोटीन अणु में अगल-बगल स्थित होते हैं और समानांतर और गैर-समानांतर β-प्लीटेड परतें बनाते हैं।
तृतीयक प्रोटीन संरचना
प्रोटीन अणु के संगठन का तीसरा स्तर सर्पिल, सिलवटों और अनाकार वर्गों को एक कॉम्पैक्ट संरचना में मोड़ना है। यह एक दूसरे के साथ मोनोमर्स के साइड रेडिकल्स की बातचीत के कारण है। इस तरह के कनेक्शन कई प्रकारों में विभाजित हैं:
- ध्रुवीय मूलकों के बीच हाइड्रोजन बंध बनते हैं;
- हाइड्रोफोबिक- गैर-ध्रुवीय आर-समूहों के बीच;
- इलेक्ट्रोस्टैटिक आकर्षण बल (आयनिक बंधन) - उन समूहों के बीच जिनके आरोप विपरीत हैं;
- सिस्टीन रेडिकल्स के बीच डाइसल्फ़ाइड ब्रिज।
अंतिम प्रकार का बंधन (–S=S-) एक सहसंयोजक अंतःक्रिया है। डाइसल्फ़ाइड पुल प्रोटीन को मजबूत करते हैं, उनकी संरचना अधिक टिकाऊ हो जाती है। लेकिन ऐसे कनेक्शन की आवश्यकता नहीं है। उदाहरण के लिए, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में बहुत कम सिस्टीन हो सकता है, या इसके मूलक पास में स्थित हैं और "पुल" नहीं बना सकते हैं।
संगठन का चौथा स्तर
सभी प्रोटीन एक चतुर्धातुक संरचना नहीं बनाते हैं। चौथे स्तर पर प्रोटीन की संरचना पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं (प्रोटोमर) की संख्या से निर्धारित होती है। वे डाइसल्फ़ाइड पुलों को छोड़कर, संगठन के पिछले स्तर के समान बंधनों से जुड़े हुए हैं। एक अणु में कई प्रोटोमर्स होते हैं, जिनमें से प्रत्येक की अपनी विशेष (या समान) तृतीयक संरचना होती है।
संगठन के सभी स्तर उन कार्यों को निर्धारित करते हैं जो परिणामी प्रोटीन करेंगे। संगठन के पहले स्तर पर प्रोटीन की संरचना कोशिका और पूरे शरीर में उनकी बाद की भूमिका को बहुत सटीक रूप से निर्धारित करती है।
प्रोटीन कार्य
यह कल्पना करना भी मुश्किल है कि कोशिका गतिविधि में प्रोटीन की भूमिका कितनी महत्वपूर्ण है। ऊपर, हमने उनकी संरचना की जांच की। प्रोटीन के कार्य सीधे इस पर निर्भर करते हैं।
एक भवन (संरचनात्मक) कार्य करते हुए, वे किसी भी जीवित कोशिका के कोशिका द्रव्य का आधार बनते हैं। ये बहुलक सभी कोशिका झिल्लियों की मुख्य सामग्री होते हैं जबलिपिड के साथ जटिल हैं। इसमें कोशिका का विभाजन डिब्बों में भी शामिल है, जिनमें से प्रत्येक की अपनी प्रतिक्रियाएँ होती हैं। तथ्य यह है कि सेलुलर प्रक्रियाओं के प्रत्येक परिसर को अपनी शर्तों की आवश्यकता होती है, विशेष रूप से माध्यम का पीएच एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। प्रोटीन पतले विभाजन का निर्माण करते हैं जो कोशिका को तथाकथित डिब्बों में विभाजित करते हैं। और घटना को ही कंपार्टमेंटलाइज़ेशन कहा जाता है।
उत्प्रेरक कार्य कोशिका की सभी प्रतिक्रियाओं को नियंत्रित करना है। सभी एंजाइम या तो सरल या जटिल मूल के प्रोटीन होते हैं।
जीवों की किसी भी प्रकार की गति (मांसपेशियों का कार्य, कोशिका में प्रोटोप्लाज्म की गति, प्रोटोजोआ में सिलिया का टिमटिमाना आदि) प्रोटीन द्वारा किया जाता है। प्रोटीन की संरचना उन्हें स्थानांतरित करने, फाइबर और छल्ले बनाने की अनुमति देती है।
परिवहन कार्य यह है कि विशेष वाहक प्रोटीन द्वारा कोशिका झिल्ली के माध्यम से कई पदार्थों का परिवहन किया जाता है।
इन पॉलिमर की हार्मोनल भूमिका तुरंत स्पष्ट हो जाती है: कई हार्मोन संरचना में प्रोटीन होते हैं, उदाहरण के लिए, इंसुलिन, ऑक्सीटोसिन।
स्पेयर फंक्शन इस तथ्य से निर्धारित होता है कि प्रोटीन जमा करने में सक्षम हैं। उदाहरण के लिए, अंडा वाल्ग्यूमिन, दूध कैसिइन, पौधे के बीज प्रोटीन - वे बड़ी मात्रा में पोषक तत्वों का भंडारण करते हैं।
सभी कण्डरा, जोड़दार जोड़, कंकाल की हड्डियाँ, खुर प्रोटीन से बनते हैं, जो हमें उनके अगले कार्य - समर्थन में लाते हैं।
प्रोटीन अणु रिसेप्टर्स होते हैं, जो कुछ पदार्थों की चयनात्मक पहचान करते हैं। इस भूमिका में, ग्लाइकोप्रोटीन और लेक्टिन विशेष रूप से जाने जाते हैं।
सबसे महत्वपूर्णप्रतिरक्षा कारक - एंटीबॉडी और मूल रूप से पूरक प्रणाली प्रोटीन हैं। उदाहरण के लिए, रक्त के थक्के बनने की प्रक्रिया फाइब्रिनोजेन प्रोटीन में परिवर्तन पर आधारित होती है। अन्नप्रणाली और पेट की आंतरिक दीवारों को श्लेष्म प्रोटीन की एक सुरक्षात्मक परत के साथ पंक्तिबद्ध किया जाता है - लाइसिन। टॉक्सिन भी मूल रूप से प्रोटीन होते हैं। जानवरों के शरीर की रक्षा करने वाली त्वचा का आधार कोलेजन है। ये सभी प्रोटीन कार्य सुरक्षात्मक हैं।
खैर, अंतिम कार्य नियामक है। ऐसे प्रोटीन होते हैं जो जीनोम के कार्य को नियंत्रित करते हैं। यानी ये ट्रांसक्रिप्शन और ट्रांसलेशन को रेगुलेट करते हैं।
प्रोटीन की भूमिका कितनी भी महत्वपूर्ण क्यों न हो, प्रोटीन की संरचना को वैज्ञानिकों ने लंबे समय से सुलझाया है। और अब वे इस ज्ञान का उपयोग करने के नए तरीके खोज रहे हैं।
