जैसा कि आप जानते हैं, प्रोटीन हमारे ग्रह पर जीवन की उत्पत्ति का आधार है। ओपेरिन-हाल्डेन सिद्धांत के अनुसार, यह पेप्टाइड अणुओं से युक्त कोएसर्वेट ड्रॉप था, जो जीवित चीजों के जन्म का आधार बना। यह संदेह से परे है, क्योंकि बायोमास के किसी भी प्रतिनिधि की आंतरिक संरचना के विश्लेषण से पता चलता है कि ये पदार्थ हर चीज में पाए जाते हैं: पौधे, जानवर, सूक्ष्मजीव, कवक, वायरस। इसके अलावा, वे प्रकृति में बहुत विविध और मैक्रोमोलेक्यूलर हैं।
इन संरचनाओं के चार नाम हैं, ये सभी समानार्थी हैं:
- प्रोटीन;
- प्रोटीन;
- पॉलीपेप्टाइड्स;
- पेप्टाइड्स।
प्रोटीन अणु
उनकी संख्या वास्तव में अतुलनीय है। इसके अलावा, सभी प्रोटीन अणुओं को दो बड़े समूहों में विभाजित किया जा सकता है:
- सरल - केवल पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड अनुक्रमों से मिलकर बनता है;
- complex - प्रोटीन की संरचना और संरचना अतिरिक्त प्रोटोलिटिक (कृत्रिम) समूहों द्वारा विशेषता है, जिन्हें कॉफ़ैक्टर्स भी कहा जाता है।
साथ ही, जटिल अणुओं का भी अपना वर्गीकरण होता है।
जटिल पेप्टाइड्स का उन्नयन
- ग्लाइकोप्रोटीन प्रोटीन और कार्बोहाइड्रेट के निकट से संबंधित यौगिक हैं। अणु की संरचना मेंम्यूकोपॉलीसेकेराइड के कृत्रिम समूह आपस में जुड़े हुए हैं।
- लिपोप्रोटीन प्रोटीन और लिपिड का एक जटिल यौगिक है।
- मेटालोप्रोटीन - धातु आयन (लौह, मैंगनीज, तांबा और अन्य) एक कृत्रिम समूह के रूप में कार्य करते हैं।
- न्यूक्लियोप्रोटीन - प्रोटीन और न्यूक्लिक एसिड (डीएनए, आरएनए) का कनेक्शन।
- फॉस्फोप्रोटीन - एक प्रोटीन और एक ऑर्थोफॉस्फोरिक एसिड अवशेष की संरचना।
- क्रोमोप्रोटीन - मेटालोप्रोटीन के समान, हालांकि, जो तत्व प्रोस्थेटिक समूह का हिस्सा है वह एक पूरे रंग का परिसर है (लाल - हीमोग्लोबिन, हरा - क्लोरोफिल, और इसी तरह)।
प्रत्येक समूह में प्रोटीन की संरचना और गुण अलग-अलग होते हैं। वे जो कार्य करते हैं वे भी अणु के प्रकार के आधार पर भिन्न होते हैं।
प्रोटीन की रासायनिक संरचना
इस दृष्टिकोण से, प्रोटीन अमीनो एसिड अवशेषों की एक लंबी, विशाल श्रृंखला है जो पेप्टाइड बॉन्ड नामक विशिष्ट बंधों द्वारा परस्पर जुड़ी होती है। एसिड की साइड संरचनाओं से शाखाएं निकलती हैं - रेडिकल। अणु की इस संरचना की खोज 21वीं सदी की शुरुआत में ई. फिशर ने की थी।
बाद में, प्रोटीन, प्रोटीन की संरचना और कार्यों का अधिक विस्तार से अध्ययन किया गया। यह स्पष्ट हो गया कि केवल 20 अमीनो एसिड हैं जो पेप्टाइड की संरचना बनाते हैं, लेकिन उन्हें विभिन्न तरीकों से जोड़ा जा सकता है। इसलिए पॉलीपेप्टाइड संरचनाओं की विविधता। इसके अलावा, जीवन की प्रक्रिया और उनके कार्यों के प्रदर्शन में, प्रोटीन कई रासायनिक परिवर्तनों से गुजरने में सक्षम होते हैं। नतीजतन, वे संरचना को बदलते हैं, और एक पूरी तरह से नयाकनेक्शन प्रकार।
पेप्टाइड बंधन को तोड़ने के लिए, यानी प्रोटीन को तोड़ने के लिए, जंजीरों की संरचना, आपको बहुत कठोर परिस्थितियों (उच्च तापमान, एसिड या क्षार, एक उत्प्रेरक की क्रिया) को चुनने की आवश्यकता है। यह अणु में सहसंयोजक बंधों की उच्च शक्ति के कारण है, अर्थात् पेप्टाइड समूह में।
प्रयोगशाला में प्रोटीन संरचना का पता बायोरेट प्रतिक्रिया का उपयोग करके किया जाता है - पॉलीपेप्टाइड का ताजा अवक्षेपित कॉपर (II) हाइड्रॉक्साइड के संपर्क में आना। पेप्टाइड समूह और कॉपर आयन का परिसर एक चमकीला बैंगनी रंग देता है।
चार मुख्य संरचनात्मक संगठन हैं, जिनमें से प्रत्येक में प्रोटीन की अपनी संरचनात्मक विशेषताएं हैं।
संगठन के स्तर: प्राथमिक संरचना
जैसा कि ऊपर उल्लेख किया गया है, एक पेप्टाइड अमीनो एसिड अवशेषों का एक क्रम है जिसमें समावेशन, कोएंजाइम शामिल हैं या नहीं। तो प्राथमिक नाम अणु की ऐसी संरचना है, जो प्राकृतिक, प्राकृतिक है, वास्तव में पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड है, और कुछ नहीं। यानी एक रैखिक संरचना का पॉलीपेप्टाइड। इसी समय, ऐसी योजना के प्रोटीन की संरचनात्मक विशेषताएं यह हैं कि एसिड का ऐसा संयोजन प्रोटीन अणु के कार्यों के प्रदर्शन के लिए निर्णायक होता है। इन विशेषताओं की उपस्थिति के कारण, न केवल पेप्टाइड की पहचान करना संभव है, बल्कि पूरी तरह से नए, अभी तक खोजे गए गुणों और भूमिका की भविष्यवाणी करना भी संभव नहीं है। प्राकृतिक प्राथमिक संरचना वाले पेप्टाइड्स के उदाहरण इंसुलिन, पेप्सिन, काइमोट्रिप्सिन और अन्य हैं।
माध्यमिक रचना
इस श्रेणी में प्रोटीन की संरचना और गुण कुछ हद तक बदल रहे हैं। इस तरह की संरचना शुरू में प्रकृति से या प्राथमिक हार्ड हाइड्रोलिसिस, तापमान या अन्य स्थितियों के संपर्क में आने पर बनाई जा सकती है।
इस रचना की तीन किस्में हैं:
- एमीनो एसिड अवशेषों से निर्मित चिकनी, नियमित, स्टीरियोरेगुलर कॉइल जो कनेक्शन की मुख्य धुरी के चारों ओर घूमती हैं। वे केवल एक पेप्टाइड समूह के ऑक्सीजन और दूसरे के हाइड्रोजन के बीच होने वाले हाइड्रोजन बांड द्वारा एक साथ रखे जाते हैं। इसके अलावा, संरचना को इस तथ्य के कारण सही माना जाता है कि मोड़ समान रूप से हर 4 लिंक पर दोहराए जाते हैं। ऐसी संरचना बाएं हाथ या दाएं हाथ की हो सकती है। लेकिन अधिकांश ज्ञात प्रोटीनों में, डेक्सट्रोरोटेटरी आइसोमर प्रबल होता है। ऐसी रचना को अल्फा संरचनाएँ कहा जाता है।
- निम्न प्रकार के प्रोटीन की संरचना और संरचना पिछले एक से भिन्न होती है क्योंकि हाइड्रोजन बांड अणु के एक तरफ खड़े अवशेषों के बीच नहीं बनते हैं, बल्कि काफी दूर के लोगों के बीच और पर्याप्त मात्रा में होते हैं बड़ी दूरी। इस कारण से, पूरी संरचना कई लहराती, सर्पिन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का रूप ले लेती है। एक विशेषता है जो एक प्रोटीन को प्रदर्शित करनी चाहिए। उदाहरण के लिए, शाखाओं पर अमीनो एसिड की संरचना यथासंभव छोटी होनी चाहिए, जैसे ग्लाइसिन या अलैनिन। इस प्रकार की द्वितीयक संरचना को एक सामान्य संरचना बनाने के लिए एक साथ रहने की क्षमता के लिए बीटा शीट कहा जाता है।
- जीव विज्ञान तीसरे प्रकार की प्रोटीन संरचना को संदर्भित करता है जैसेजटिल, बिखरे हुए, अव्यवस्थित टुकड़े जिनमें स्टीरियोरेगुलरिटी नहीं होती है और बाहरी परिस्थितियों के प्रभाव में संरचना को बदलने में सक्षम होते हैं।
स्वाभाविक रूप से पाए जाने वाले प्रोटीन के किसी भी उदाहरण की पहचान नहीं की गई है।
तृतीयक शिक्षा
यह "ग्लोबुले" नामक एक काफी जटिल रचना है। ऐसा प्रोटीन क्या है? इसकी संरचना द्वितीयक संरचना पर आधारित है, लेकिन समूहों के परमाणुओं के बीच नए प्रकार के अंतःक्रियाओं को जोड़ा जाता है, और पूरे अणु को गुना लगता है, इस प्रकार इस तथ्य पर ध्यान केंद्रित किया जाता है कि हाइड्रोफिलिक समूह ग्लोब्यूल के अंदर निर्देशित होते हैं, और हाइड्रोफोबिक समूह बाहर की ओर निर्देशित हैं।
यह जल के कोलॉइडी विलयनों में प्रोटीन अणु के आवेश की व्याख्या करता है। किस प्रकार के इंटरैक्शन होते हैं?
- हाइड्रोजन बांड - द्वितीयक संरचना के समान भागों के बीच अपरिवर्तित रहते हैं।
- हाइड्रोफोबिक (हाइड्रोफिलिक) बातचीत - तब होती है जब एक पॉलीपेप्टाइड पानी में घुल जाता है।
- आयनिक आकर्षण - अमीनो एसिड अवशेषों (रेडिकल) के विपरीत आवेशित समूहों के बीच बनता है।
- सहसंयोजक बातचीत - विशिष्ट एसिड साइटों के बीच बनने में सक्षम - सिस्टीन अणु, या बल्कि, उनकी पूंछ।
इस प्रकार, तृतीयक संरचना वाले प्रोटीन की संरचना और संरचना को पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के रूप में वर्णित किया जा सकता है, जो विभिन्न प्रकार के रासायनिक अंतःक्रियाओं के कारण ग्लोब्यूल्स में मुड़ी हुई होती हैं, जो उनकी संरचना को धारण और स्थिर करती हैं। ऐसे पेप्टाइड्स के उदाहरण:फॉस्फोग्लाइसेरेट केनेस, टीआरएनए, अल्फा-केराटिन, रेशम फाइब्रोइन और अन्य।
चतुष्कोणीय संरचना
यह सबसे जटिल ग्लोब्यूल्स में से एक है जो प्रोटीन बनाते हैं। इस प्रकार के प्रोटीन की संरचना और कार्य बहुत ही बहुमुखी और विशिष्ट होते हैं।
यह रचना क्या है? ये कई (कुछ मामलों में दर्जनों) बड़ी और छोटी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं हैं जो एक दूसरे से स्वतंत्र रूप से बनती हैं। लेकिन फिर, उन्हीं अंतःक्रियाओं के कारण जिन्हें हमने तृतीयक संरचना के लिए माना था, ये सभी पेप्टाइड एक दूसरे के साथ मुड़ते हैं और आपस में जुड़ते हैं। इस तरह, जटिल गठनात्मक ग्लोब्यूल्स प्राप्त होते हैं, जिसमें धातु परमाणु, लिपिड समूह और कार्बोहाइड्रेट समूह हो सकते हैं। ऐसे प्रोटीन के उदाहरण: डीएनए पोलीमरेज़, तंबाकू वायरस प्रोटीन शेल, हीमोग्लोबिन, और अन्य।
क्रोमैटोग्राफी, सेंट्रीफ्यूजेशन, इलेक्ट्रॉन और ऑप्टिकल माइक्रोस्कोपी और उच्च कंप्यूटर प्रौद्योगिकियों के उपयोग की आधुनिक संभावनाओं के आधार पर, हमने जिन सभी पेप्टाइड संरचनाओं पर विचार किया है, उनकी प्रयोगशाला में अपनी पहचान के तरीके हैं।
प्रदर्शन किए गए कार्य
प्रोटीन की संरचना और कार्य एक दूसरे के साथ घनिष्ठ रूप से संबंधित हैं। यही है, प्रत्येक पेप्टाइड एक निश्चित भूमिका निभाता है, अद्वितीय और विशिष्ट। ऐसे भी हैं जो एक ही समय में एक जीवित कोशिका में कई महत्वपूर्ण कार्य करने में सक्षम हैं। हालांकि, जीवों के जीवों में प्रोटीन अणुओं के मुख्य कार्यों को सामान्यीकृत रूप में व्यक्त करना संभव है:
- आंदोलन का समर्थन। एकल-कोशिका वाले जीव, या तो ऑर्गेनेल, या कुछप्रकार की कोशिकाएँ गति, संकुचन, विस्थापन में सक्षम हैं। यह प्रोटीन द्वारा प्रदान किया जाता है जो उनके मोटर तंत्र की संरचना का हिस्सा होते हैं: सिलिया, फ्लैगेला, साइटोप्लाज्मिक झिल्ली। अगर हम उन कोशिकाओं के बारे में बात करें जो हिलने-डुलने में असमर्थ हैं, तो प्रोटीन उनके संकुचन (मांसपेशियों मायोसिन) में योगदान कर सकते हैं।
- पौष्टिक या आरक्षित समारोह। यह लापता पोषक तत्वों की भरपाई के लिए पौधों के अंडों, भ्रूणों और बीजों में प्रोटीन अणुओं का संचय है। जब क्लीव किया जाता है, तो पेप्टाइड्स अमीनो एसिड और जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ देते हैं जो जीवित जीवों के सामान्य विकास के लिए आवश्यक होते हैं।
- ऊर्जा समारोह। प्रोटीन कार्बोहाइड्रेट के अलावा शरीर को ताकत भी दे सकता है। पेप्टाइड के 1 ग्राम के टूटने से, 17.6 kJ उपयोगी ऊर्जा एडेनोसाइन ट्राइफॉस्फेट (ATP) के रूप में निकलती है, जो महत्वपूर्ण प्रक्रियाओं पर खर्च होती है।
- सिग्नल और नियामक कार्य। इसमें चल रही प्रक्रियाओं पर सावधानीपूर्वक नियंत्रण के कार्यान्वयन और कोशिकाओं से ऊतकों तक संकेतों के संचरण, उनसे अंगों तक, बाद वाले से सिस्टम तक, और इसी तरह शामिल हैं। एक विशिष्ट उदाहरण इंसुलिन है, जो रक्त में ग्लूकोज की मात्रा को सख्ती से ठीक करता है।
- रिसेप्टर फंक्शन। यह झिल्ली के एक तरफ पेप्टाइड की संरचना को बदलकर और दूसरे छोर को पुनर्गठन में शामिल करके किया जाता है। उसी समय, संकेत और आवश्यक जानकारी प्रसारित की जाती है। अक्सर, ऐसे प्रोटीन कोशिकाओं के साइटोप्लाज्मिक झिल्लियों में निर्मित होते हैं और इससे गुजरने वाले सभी पदार्थों पर सख्त नियंत्रण रखते हैं। इसके बारे में भी सूचित करेंपर्यावरण में रासायनिक और भौतिक परिवर्तन।
- पेप्टाइड्स का परिवहन कार्य। यह चैनल प्रोटीन और वाहक प्रोटीन द्वारा किया जाता है। उनकी भूमिका स्पष्ट है - आवश्यक अणुओं को उच्च वाले भागों से कम सांद्रता वाले स्थानों पर ले जाना। प्रोटीन हीमोग्लोबिन द्वारा अंगों और ऊतकों के माध्यम से ऑक्सीजन और कार्बन डाइऑक्साइड का परिवहन एक विशिष्ट उदाहरण है। वे अंदर की कोशिका झिल्ली के माध्यम से कम आणविक भार वाले यौगिकों का वितरण भी करते हैं।
- संरचनात्मक कार्य। उनमें से सबसे महत्वपूर्ण है कि प्रोटीन करता है। सभी कोशिकाओं की संरचना, उनके अंग पेप्टाइड्स द्वारा सटीक रूप से प्रदान किए जाते हैं। वे, एक फ्रेम की तरह, आकार और संरचना निर्धारित करते हैं। इसके अलावा, वे इसका समर्थन करते हैं और यदि आवश्यक हो तो इसे संशोधित करते हैं। इसलिए, वृद्धि और विकास के लिए, सभी जीवित जीवों को आहार में प्रोटीन की आवश्यकता होती है। इन पेप्टाइड्स में इलास्टिन, ट्यूबुलिन, कोलेजन, एक्टिन, केराटिन और अन्य शामिल हैं।
- उत्प्रेरक कार्य। एंजाइम करते हैं। असंख्य और विविध, वे शरीर में सभी रासायनिक और जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं। उनकी भागीदारी के बिना, पेट में एक साधारण सेब सड़ने की उच्च संभावना के साथ केवल दो दिनों में पच सकता है। उत्प्रेरित, पेरोक्साइड और अन्य एंजाइमों की कार्रवाई के तहत, इस प्रक्रिया में दो घंटे लगते हैं। सामान्य तौर पर, यह प्रोटीन की इस भूमिका के लिए धन्यवाद है कि उपचय और अपचय किया जाता है, अर्थात प्लास्टिक और ऊर्जा चयापचय।
सुरक्षात्मक भूमिका
कई तरह के खतरे हैं जिनसे शरीर की रक्षा के लिए प्रोटीन तैयार किए जाते हैं।
पहला, केमिकलदर्दनाक अभिकर्मकों, गैसों, अणुओं, कार्रवाई के विभिन्न स्पेक्ट्रम के पदार्थों का हमला। पेप्टाइड्स उनके साथ रासायनिक संपर्क में प्रवेश कर सकते हैं, उन्हें हानिरहित रूप में परिवर्तित कर सकते हैं या बस उन्हें बेअसर कर सकते हैं।
दूसरा, घावों से होने वाला शारीरिक खतरा - यदि चोट वाली जगह पर प्रोटीन फाइब्रिनोजेन को समय पर फाइब्रिन में परिवर्तित नहीं किया जाता है, तो रक्त का थक्का नहीं बनेगा, जिसका अर्थ है कि रुकावट नहीं होगी। फिर, इसके विपरीत, आपको प्लास्मिन पेप्टाइड की आवश्यकता होगी, जो थक्के को भंग करने और पोत की सहनशीलता को बहाल करने में सक्षम है।
तीसरा, इम्युनिटी को खतरा। प्रतिरक्षा सुरक्षा बनाने वाले प्रोटीन की संरचना और महत्व अत्यंत महत्वपूर्ण है। एंटीबॉडी, इम्युनोग्लोबुलिन, इंटरफेरॉन सभी मानव लसीका और प्रतिरक्षा प्रणाली के महत्वपूर्ण और महत्वपूर्ण तत्व हैं। किसी भी विदेशी कण, हानिकारक अणु, कोशिका के मृत भाग या पूरी संरचना की पेप्टाइड यौगिक द्वारा तत्काल जांच की जाती है। यही कारण है कि एक व्यक्ति स्वतंत्र रूप से, बिना दवाओं की मदद के, संक्रमण और साधारण वायरस से प्रतिदिन अपनी रक्षा कर सकता है।
भौतिक गुण
कोशिका प्रोटीन की संरचना बहुत विशिष्ट होती है और यह किए गए कार्य पर निर्भर करती है। लेकिन सभी पेप्टाइड्स के भौतिक गुण समान होते हैं और निम्नलिखित विशेषताओं के अनुरूप होते हैं।
- एक अणु का भार 1,000,000 डाल्टन तक होता है।
- जलीय विलयन में कोलॉइडी तंत्र बनते हैं। वहां, संरचना एक चार्ज प्राप्त करती है जो पर्यावरण की अम्लता के आधार पर भिन्न हो सकती है।
- जब कठोर परिस्थितियों (विकिरण, अम्ल या क्षार, तापमान, और इसी तरह) के संपर्क में आते हैं, तो वे अनुरूपता के अन्य स्तरों पर जाने में सक्षम होते हैं, अर्थातविकृतीकरण। 90% मामलों में यह प्रक्रिया अपरिवर्तनीय है। हालांकि, एक रिवर्स शिफ्ट भी है - रेनेचरेशन।
ये पेप्टाइड्स की भौतिक विशेषताओं के मुख्य गुण हैं।
