प्रोटीन की तृतीयक संरचना एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को त्रि-आयामी अंतरिक्ष में मोड़ने का तरीका है। यह रचना एक दूसरे से दूर अमीनो एसिड रेडिकल्स के बीच रासायनिक बंधों के निर्माण के कारण उत्पन्न होती है। यह प्रक्रिया कोशिका के आणविक तंत्र की भागीदारी के साथ की जाती है और प्रोटीन को कार्यात्मक गतिविधि देने में बहुत बड़ी भूमिका निभाती है।
तृतीयक संरचना की विशेषताएं
निम्न प्रकार की रासायनिक बातचीत प्रोटीन की तृतीयक संरचना की विशेषता है:
- आयनिक;
- हाइड्रोजन;
- हाइड्रोफोबिक;
- वैन डेर वाल्स;
- डाईसल्फ़ाइड।
ये सभी बंधन (सहसंयोजक डाइसल्फ़ाइड को छोड़कर) बहुत कमजोर हैं, हालांकि, मात्रा के कारण वे अणु के स्थानिक आकार को स्थिर करते हैं।
वास्तव में, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के तह का तीसरा स्तर द्वितीयक संरचना के विभिन्न तत्वों (α-हेलीकॉप्टर; β-प्लीटेड लेयर्स और) का एक संयोजन है।लूप), जो साइड अमीनो एसिड रेडिकल्स के बीच रासायनिक अंतःक्रियाओं के कारण अंतरिक्ष में उन्मुख होते हैं। एक प्रोटीन की तृतीयक संरचना को योजनाबद्ध रूप से इंगित करने के लिए, α-हेलीकॉप्टर को सिलेंडर या सर्पिल लाइनों, तीरों द्वारा मुड़ी हुई परतों और सरल रेखाओं द्वारा लूप द्वारा इंगित किया जाता है।
तृतीयक संरचना की प्रकृति श्रृंखला में अमीनो एसिड के अनुक्रम से निर्धारित होती है, इसलिए समान परिस्थितियों में समान प्राथमिक संरचना वाले दो अणु स्थानिक पैकिंग के समान प्रकार के अनुरूप होंगे। यह रचना प्रोटीन की कार्यात्मक गतिविधि सुनिश्चित करती है और इसे देशी कहा जाता है।
प्रोटीन अणु के तह के दौरान, सक्रिय केंद्र के घटक एक साथ आते हैं, जो प्राथमिक संरचना में एक दूसरे से काफी दूर हो सकते हैं।
एकल-फंसे प्रोटीन के लिए, तृतीयक संरचना अंतिम कार्यात्मक रूप है। जटिल मल्टी-सबयूनिट प्रोटीन एक चतुर्धातुक संरचना बनाते हैं जो एक दूसरे के संबंध में कई श्रृंखलाओं की व्यवस्था की विशेषता है।
प्रोटीन की तृतीयक संरचना में रासायनिक बंधों की विशेषता
काफी हद तक, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की तह हाइड्रोफिलिक और हाइड्रोफोबिक रेडिकल के अनुपात के कारण होती है। पूर्व हाइड्रोजन (पानी का एक घटक तत्व) के साथ बातचीत करते हैं और इसलिए सतह पर होते हैं, जबकि हाइड्रोफोबिक क्षेत्र, इसके विपरीत, अणु के केंद्र में भागते हैं। यह रचना ऊर्जावान रूप से सबसे अनुकूल है। परपरिणाम एक हाइड्रोफोबिक कोर के साथ एक ग्लोब्यूल है।
हाइड्रोफिलिक रेडिकल, जो फिर भी अणु के केंद्र में आते हैं, आयनिक या हाइड्रोजन बांड बनाने के लिए एक दूसरे के साथ बातचीत करते हैं। आयनिक बंधन विपरीत रूप से आवेशित अमीनो एसिड रेडिकल्स के बीच हो सकते हैं, जो हैं:
- आर्जिनिन, लाइसिन या हिस्टिडीन के धनायनित समूह (एक सकारात्मक चार्ज है);
- ग्लूटामिक और एसपारटिक एसिड रेडिकल के कार्बोक्सिल समूह (एक नकारात्मक चार्ज है)।
हाइड्रोजन बांड अनावेशित (OH, SH, CONH2) और आवेशित हाइड्रोफिलिक समूहों की परस्पर क्रिया से बनते हैं। सहसंयोजक बंधन (तृतीयक रचना में सबसे मजबूत) सिस्टीन अवशेषों के एसएच समूहों के बीच उत्पन्न होते हैं, तथाकथित डाइसल्फ़ाइड पुल बनाते हैं। आम तौर पर, इन समूहों को एक रैखिक श्रृंखला में अलग रखा जाता है और केवल स्टैकिंग प्रक्रिया के दौरान एक-दूसरे से संपर्क करते हैं। डाइसल्फ़ाइड बांड अधिकांश इंट्रासेल्युलर प्रोटीन की विशेषता नहीं हैं।
सुधारात्मक दायित्व
चूंकि प्रोटीन की तृतीयक संरचना बनाने वाले बंधन बहुत कमजोर होते हैं, अमीनो एसिड श्रृंखला में परमाणुओं की ब्राउनियन गति उन्हें नए स्थानों में तोड़ने और बनाने का कारण बन सकती है। इससे अणु के अलग-अलग वर्गों के स्थानिक आकार में थोड़ा बदलाव होता है, लेकिन प्रोटीन की मूल संरचना का उल्लंघन नहीं होता है। इस घटना को गठनात्मक लायबिलिटी कहा जाता है। उत्तरार्द्ध सेलुलर प्रक्रियाओं के शरीर विज्ञान में एक बड़ी भूमिका निभाता है।
प्रोटीन संरचना दूसरों के साथ इसकी बातचीत से प्रभावित होती हैमाध्यम के भौतिक और रासायनिक मापदंडों में अणु या परिवर्तन।
प्रोटीन की तृतीयक संरचना कैसे बनती है
प्रोटीन को उसके मूल रूप में मोड़ने की प्रक्रिया को तह कहते हैं। यह घटना मुक्त ऊर्जा के न्यूनतम मूल्य के साथ एक रचना को अपनाने के लिए अणु की इच्छा पर आधारित है।
किसी भी प्रोटीन को मध्यस्थ प्रशिक्षकों की आवश्यकता नहीं है जो तृतीयक संरचना का निर्धारण करेंगे। बिछाने का पैटर्न शुरू में अमीनो एसिड के क्रम में "रिकॉर्ड" किया जाता है।
हालांकि, सामान्य परिस्थितियों में, एक बड़े प्रोटीन अणु को प्राथमिक संरचना के अनुरूप एक देशी रचना को अपनाने के लिए, एक ट्रिलियन वर्ष से अधिक समय लगेगा। फिर भी, एक जीवित कोशिका में, यह प्रक्रिया केवल कुछ दसियों मिनट तक चलती है। समय में इतनी महत्वपूर्ण कमी विशेष सहायक प्रोटीन - फोल्डेस और चैपरोन की तह में भागीदारी द्वारा प्रदान की जाती है।
छोटे प्रोटीन अणुओं (एक श्रृंखला में 100 अमीनो एसिड तक) का तह बहुत जल्दी और बिचौलियों की भागीदारी के बिना होता है, जो इन विट्रो प्रयोगों द्वारा दिखाया गया था।
तह कारक
फोल्डिंग में शामिल सहायक प्रोटीन को दो समूहों में बांटा गया है:
- foldases - उत्प्रेरक गतिविधि है, सब्सट्रेट (अन्य एंजाइमों की तरह) की एकाग्रता से काफी कम मात्रा में आवश्यक हैं;
- chaperones - क्रिया के विभिन्न तंत्रों के साथ प्रोटीन, फोल्ड सब्सट्रेट की मात्रा के बराबर एकाग्रता में आवश्यक है।
फोल्डिंग में दोनों प्रकार के कारक भाग लेते हैं, लेकिन इसमें शामिल नहीं हैंअंतिम उत्पाद।
फोल्डेस के समूह को 2 एंजाइमों द्वारा दर्शाया जाता है:
- प्रोटीन डाइसल्फ़ाइड आइसोमेरेज़ (पीडीआई) - बड़ी संख्या में सिस्टीन अवशेषों के साथ प्रोटीन में डाइसल्फ़ाइड बांड के सही गठन को नियंत्रित करता है। यह फ़ंक्शन बहुत महत्वपूर्ण है, क्योंकि सहसंयोजक अंतःक्रियाएं बहुत मजबूत होती हैं, और गलत कनेक्शन की स्थिति में, प्रोटीन स्वयं को पुनर्व्यवस्थित करने और एक देशी रचना लेने में सक्षम नहीं होगा।
- पेप्टिडाइल-प्रोलिल-सीआईएस-ट्रांस-आइसोमेरेज़ - प्रोलाइन के किनारों पर स्थित रेडिकल्स के विन्यास में परिवर्तन प्रदान करता है, जो इस क्षेत्र में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के मोड़ की प्रकृति को बदल देता है।
इस प्रकार, फोल्डेस प्रोटीन अणु की तृतीयक संरचना के निर्माण में सुधारात्मक भूमिका निभाते हैं।
संरक्षक
चैपरोन को अन्यथा हीट शॉक या स्ट्रेस प्रोटीन कहा जाता है। यह कोशिका पर नकारात्मक प्रभाव (तापमान, विकिरण, भारी धातु, आदि) के दौरान उनके स्राव में उल्लेखनीय वृद्धि के कारण होता है।
चैपरोन तीन प्रोटीन परिवारों से संबंधित हैं: hsp60, hsp70 और hsp90। ये प्रोटीन कई कार्य करते हैं, जिनमें शामिल हैं:
- विकृतीकरण से प्रोटीन का संरक्षण;
- एक दूसरे के साथ नव संश्लेषित प्रोटीन की बातचीत का बहिष्करण;
- कट्टरपंथियों और उनके प्रयोगशालाकरण (सुधार) के बीच गलत कमजोर बंधनों के गठन को रोकना।
इस प्रकार, कई विकल्पों की यादृच्छिक गणना को छोड़कर और अभी तक पके नहीं की रक्षा करते हुए, चैपरोन ऊर्जावान रूप से सही रचना के तेजी से अधिग्रहण में योगदान करते हैंएक दूसरे के साथ अनावश्यक बातचीत से प्रोटीन अणु। इसके अलावा, संरक्षक प्रदान करते हैं:
- कुछ प्रकार के प्रोटीन परिवहन;
- रिफोल्डिंग कंट्रोल (इसके नुकसान के बाद तृतीयक संरचना की बहाली);
- एक अधूरा तह अवस्था बनाए रखना (कुछ प्रोटीन के लिए)।
बाद के मामले में, तह प्रक्रिया के अंत में चैपरोन अणु प्रोटीन से बंधा रहता है।
विकृतीकरण
किसी भी कारक के प्रभाव में प्रोटीन की तृतीयक संरचना का उल्लंघन विकृतीकरण कहलाता है। मूल संरचना का नुकसान तब होता है जब अणु को स्थिर करने वाले बड़ी संख्या में कमजोर बंधन टूट जाते हैं। इस मामले में, प्रोटीन अपना विशिष्ट कार्य खो देता है, लेकिन अपनी प्राथमिक संरचना को बरकरार रखता है (पेप्टाइड बांड विकृतीकरण के दौरान नष्ट नहीं होते हैं)।
विकृतीकरण के दौरान, प्रोटीन अणु में एक स्थानिक वृद्धि होती है, और हाइड्रोफोबिक क्षेत्र फिर से सतह पर आ जाते हैं। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला एक यादृच्छिक कुंडल की रचना प्राप्त करती है, जिसका आकार इस बात पर निर्भर करता है कि प्रोटीन की तृतीयक संरचना के कौन से बंधन टूट गए हैं। इस रूप में, अणु प्रोटियोलिटिक एंजाइमों के प्रभाव के प्रति अधिक संवेदनशील होता है।
तृतीयक संरचना का उल्लंघन करने वाले कारक
ऐसे कई भौतिक और रासायनिक प्रभाव हैं जो विकृतीकरण का कारण बन सकते हैं। इनमें शामिल हैं:
- तापमान 50 डिग्री से ऊपर;
- विकिरण;
- माध्यम का pH बदलना;
- भारी धातु लवण;
- कुछ कार्बनिक यौगिक;
- डिटर्जेंट।
विकृतीकरण प्रभाव की समाप्ति के बाद, प्रोटीन तृतीयक संरचना को बहाल कर सकता है। इस प्रक्रिया को रीनेचुरेशन या रीफोल्डिंग कहा जाता है। इन विट्रो स्थितियों के तहत, यह केवल छोटे प्रोटीन के लिए ही संभव है। एक जीवित कोशिका में, रीफोल्डिंग चैपरोन द्वारा प्रदान की जाती है।
