हमारा लेख उन पदार्थों के गुणों के अध्ययन के लिए समर्पित होगा जो पृथ्वी पर जीवन की घटना का आधार हैं। प्रोटीन अणु गैर-सेलुलर रूपों में मौजूद होते हैं - वायरस, प्रोकैरियोटिक और परमाणु कोशिकाओं के साइटोप्लाज्म और ऑर्गेनेल का हिस्सा होते हैं। न्यूक्लिक एसिड के साथ, वे आनुवंशिकता का पदार्थ बनाते हैं - क्रोमैटिन और नाभिक के मुख्य घटक - गुणसूत्र बनाते हैं। सिग्नलिंग, बिल्डिंग, कैटेलिटिक, प्रोटेक्टिव, एनर्जी - यह प्रोटीन द्वारा किए जाने वाले जैविक कार्यों की एक सूची है। प्रोटीन के भौतिक-रासायनिक गुण उनकी घुलने, अवक्षेपित करने और नमक को बाहर निकालने की क्षमता है। इसके अलावा, वे विकृतीकरण करने में सक्षम हैं और उनकी रासायनिक प्रकृति, उभयधर्मी यौगिकों से हैं। आइए आगे प्रोटीन के इन गुणों के बारे में जानें।
प्रोटीन मोनोमर्स के प्रकार
20 प्रकार के α-एमिनो एसिड प्रोटीन की संरचनात्मक इकाइयाँ हैं। हाइड्रोकार्बन रेडिकल के अलावा, इनमें NH2- अमीनो समूह और COOH- होते हैं।कार्बोक्सिल समूह। कार्यात्मक समूह प्रोटीन मोनोमर्स के अम्लीय और बुनियादी गुणों को निर्धारित करते हैं। इसलिए, कार्बनिक रसायन विज्ञान में, इस वर्ग के यौगिकों को उभयधर्मी पदार्थ कहा जाता है। अणु के अंदर कार्बोक्सिल समूह के हाइड्रोजन आयनों को विभाजित किया जा सकता है और अमीनो समूहों से जोड़ा जा सकता है। परिणाम एक आंतरिक नमक है। यदि अणु में कई कार्बोक्सिल समूह मौजूद हैं, तो यौगिक अम्लीय होगा, जैसे ग्लूटामिक या एसपारटिक एसिड। यदि अमीनो समूह प्रबल होते हैं, तो अमीनो एसिड मूल (हिस्टिडाइन, लाइसिन, आर्जिनिन) होते हैं। समान संख्या में कार्यात्मक समूहों के साथ, पेप्टाइड समाधान में एक तटस्थ प्रतिक्रिया होती है। यह स्थापित किया गया है कि तीनों प्रकार के अमीनो एसिड की उपस्थिति प्रोटीन की विशेषताओं को प्रभावित करती है। प्रोटीन के भौतिक रासायनिक गुण: घुलनशीलता, पीएच, मैक्रोमोलेक्यूल चार्ज, अम्लीय और मूल अमीनो एसिड के अनुपात से निर्धारित होते हैं।
पेप्टाइड्स की घुलनशीलता को कौन से कारक प्रभावित करते हैं
आइए उन सभी आवश्यक मानदंडों का पता लगाएं जिन पर प्रोटीन मैक्रोमोलेक्यूल्स के जलयोजन या सॉल्वैंशन की प्रक्रियाएं निर्भर करती हैं। ये हैं: स्थानिक विन्यास और आणविक भार, अमीनो एसिड अवशेषों की संख्या से निर्धारित होता है। यह ध्रुवीय और गैर-ध्रुवीय भागों के अनुपात को भी ध्यान में रखता है - तृतीयक संरचना में प्रोटीन की सतह पर स्थित रेडिकल और पॉलीपेप्टाइड मैक्रोमोलेक्यूल का कुल चार्ज। उपरोक्त सभी गुण सीधे प्रोटीन की घुलनशीलता को प्रभावित करते हैं। आइए उन पर करीब से नज़र डालें।
ग्लोब्यूल्स और हाइड्रेट करने की उनकी क्षमता
यदि पेप्टाइड की बाहरी संरचना का आकार गोलाकार है, तो इसकी गोलाकार संरचना के बारे में बात करने की प्रथा है। यह हाइड्रोजन और हाइड्रोफोबिक बांडों के साथ-साथ मैक्रोमोलेक्यूल के विपरीत चार्ज किए गए हिस्सों के इलेक्ट्रोस्टैटिक आकर्षण की ताकतों द्वारा स्थिर होता है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन, जो रक्त के माध्यम से ऑक्सीजन के अणुओं को ले जाता है, अपने चतुर्धातुक रूप में हीम द्वारा एकजुट मायोग्लोबिन के चार टुकड़े होते हैं। एल्ब्यूमिन, α- और ϒ-ग्लोब्युलिन जैसे रक्त प्रोटीन आसानी से रक्त प्लाज्मा पदार्थों के साथ परस्पर क्रिया करते हैं। इंसुलिन एक अन्य गोलाकार पेप्टाइड है जो स्तनधारियों और मनुष्यों में रक्त शर्करा के स्तर को नियंत्रित करता है। ऐसे पेप्टाइड परिसरों के हाइड्रोफोबिक भाग कॉम्पैक्ट संरचना के मध्य में स्थित होते हैं, जबकि हाइड्रोफिलिक भाग इसकी सतह पर स्थित होते हैं। यह उन्हें शरीर के तरल माध्यम में देशी गुणों के संरक्षण के साथ प्रदान करता है और उन्हें पानी में घुलनशील प्रोटीन के समूह में जोड़ता है। अपवाद गोलाकार प्रोटीन हैं जो मानव और पशु कोशिकाओं की झिल्लियों की मोज़ेक संरचना बनाते हैं। वे ग्लाइकोलिपिड्स से जुड़े होते हैं और अंतरकोशिकीय द्रव में अघुलनशील होते हैं, जो कोशिका में उनकी बाधा भूमिका सुनिश्चित करता है।
फाइब्रिलर पेप्टाइड्स
कोलेजन और इलास्टिन, जो डर्मिस का हिस्सा हैं और इसकी दृढ़ता और लोच का निर्धारण करते हैं, में एक फिलामेंटस संरचना होती है। वे अपने स्थानिक विन्यास को बदलते हुए, खिंचाव करने में सक्षम हैं। फाइब्रोइन रेशमकीट लार्वा द्वारा निर्मित एक प्राकृतिक रेशम प्रोटीन है। इसमें छोटे संरचनात्मक फाइबर होते हैं, जिसमें छोटे द्रव्यमान और आणविक लंबाई वाले अमीनो एसिड होते हैं। ये हैं, सबसे पहले, सेरीन, ऐलेनिन और ग्लाइसिन। उसकापॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं ऊर्ध्वाधर और क्षैतिज दिशाओं में अंतरिक्ष में उन्मुख होती हैं। पदार्थ संरचनात्मक पॉलीपेप्टाइड्स से संबंधित है और इसका एक स्तरित रूप है। गोलाकार पॉलीपेप्टाइड के विपरीत, तंतुओं से युक्त प्रोटीन की घुलनशीलता बहुत कम होती है, क्योंकि इसके अमीनो एसिड के हाइड्रोफोबिक रेडिकल मैक्रोमोलेक्यूल की सतह पर स्थित होते हैं और ध्रुवीय विलायक कणों को पीछे हटाते हैं।
केराटिन और उनकी संरचना की विशेषताएं
फाइब्रोइन और कोलेजन जैसे तंतुमय रूप के संरचनात्मक प्रोटीन के समूह को ध्यान में रखते हुए, प्रकृति में व्यापक रूप से वितरित पेप्टाइड्स के एक और समूह - केरातिन पर ध्यान देना आवश्यक है। वे मानव और पशु शरीर के ऐसे हिस्सों के आधार के रूप में काम करते हैं जैसे बाल, नाखून, पंख, ऊन, खुर और पंजे। इसकी जैव रासायनिक संरचना के संदर्भ में केराटिन क्या है? यह स्थापित किया गया है कि पेप्टाइड्स दो प्रकार के होते हैं। पहले में एक सर्पिल माध्यमिक संरचना (α-keratin) का रूप होता है और यह बालों का आधार होता है। दूसरे को अधिक कठोर स्तरित तंतुओं द्वारा दर्शाया जाता है - यह β-केराटिन है। यह जानवरों के शरीर के कठोर भागों में पाया जा सकता है: खुर, पक्षी की चोंच, सरीसृप के तराजू, शिकारी स्तनधारियों और पक्षियों के पंजे। केराटिन क्या है, इस तथ्य के आधार पर कि इसके अमीनो एसिड, जैसे वेलिन, फेनिलएलनिन, आइसोल्यूसीन में बड़ी संख्या में हाइड्रोफोबिक रेडिकल होते हैं? यह पानी और अन्य ध्रुवीय सॉल्वैंट्स में अघुलनशील प्रोटीन है जो सुरक्षात्मक और संरचनात्मक कार्य करता है।
प्रोटीन बहुलक के आवेश पर माध्यम के pH का प्रभाव
पहले हमने बताया था कि प्रोटीन के कार्यात्मक समूहमोनोमर्स - अमीनो एसिड, उनके गुणों का निर्धारण करते हैं। अब हम जोड़ते हैं कि बहुलक का आवेश भी उन पर निर्भर करता है। आयनिक रेडिकल - ग्लूटामिक और एसपारटिक एसिड के कार्बोक्सिल समूह और आर्जिनिन और हिस्टिडीन के अमीनो समूह - बहुलक के समग्र प्रभार को प्रभावित करते हैं। वे अम्लीय, उदासीन या क्षारीय विलयनों में भी भिन्न प्रकार से व्यवहार करते हैं। प्रोटीन की घुलनशीलता भी इन कारकों पर निर्भर करती है। तो, पीएच <7 पर, समाधान में हाइड्रोजन प्रोटॉन की अधिक सांद्रता होती है, जो कार्बोक्सिल के टूटने को रोकती है, इसलिए प्रोटीन अणु पर कुल सकारात्मक चार्ज बढ़ जाता है।
एक तटस्थ समाधान माध्यम के मामले में और आर्जिनिन, हिस्टिडीन और लाइसिन मोनोमर्स की अधिकता के साथ प्रोटीन में धनायनों का संचय भी बढ़ जाता है। एक क्षारीय वातावरण में, पॉलीपेप्टाइड अणु का ऋणात्मक आवेश बढ़ जाता है, क्योंकि हाइड्रोजन आयनों की अधिकता हाइड्रॉक्सिल समूहों को बांधकर पानी के अणुओं के निर्माण पर खर्च होती है।
प्रोटीन की घुलनशीलता निर्धारित करने वाले कारक
आइए एक ऐसी स्थिति की कल्पना करें जिसमें एक प्रोटीन हेलिक्स पर धनात्मक और ऋणात्मक आवेशों की संख्या समान हो। इस मामले में माध्यम के पीएच को आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट कहा जाता है। पेप्टाइड मैक्रोमोलेक्यूल का कुल चार्ज स्वयं शून्य हो जाता है, और पानी या अन्य ध्रुवीय विलायक में इसकी घुलनशीलता न्यूनतम होगी। इलेक्ट्रोलाइटिक पृथक्करण के सिद्धांत के प्रावधान बताते हैं कि द्विध्रुवीय युक्त ध्रुवीय विलायक में किसी पदार्थ की घुलनशीलता जितनी अधिक होगी, विघटित यौगिक के कण उतने ही अधिक ध्रुवीकृत होंगे। वे घुलनशीलता को निर्धारित करने वाले कारकों की भी व्याख्या करते हैंप्रोटीन: उनका आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु और पेप्टाइड के हाइड्रेशन या सॉल्वैंशन की निर्भरता इसके मैक्रोमोलेक्यूल के कुल चार्ज पर। इस वर्ग के अधिकांश पॉलिमर में -COO- समूहों की अधिकता होती है और इनमें थोड़ा अम्लीय गुण होते हैं। एक अपवाद पहले उल्लेखित झिल्ली प्रोटीन और पेप्टाइड होंगे जो आनुवंशिकता के परमाणु पदार्थ का हिस्सा हैं - क्रोमैटिन। उत्तरार्द्ध को हिस्टोन कहा जाता है और बहुलक श्रृंखला में बड़ी संख्या में अमीनो समूहों की उपस्थिति के कारण मूल गुणों का उच्चारण किया है।
विद्युत क्षेत्र में प्रोटीन का व्यवहार
व्यावहारिक उद्देश्यों के लिए, अक्सर अलग करना आवश्यक हो जाता है, उदाहरण के लिए, रक्त प्रोटीन को अंशों या व्यक्तिगत मैक्रोमोलेक्यूल्स में। ऐसा करने के लिए, आप विद्युत क्षेत्र में इलेक्ट्रोड को एक निश्चित गति से स्थानांतरित करने के लिए चार्ज किए गए बहुलक अणुओं की क्षमता का उपयोग कर सकते हैं। विभिन्न द्रव्यमान और आवेश के पेप्टाइड्स वाले घोल को वाहक पर रखा जाता है: कागज या एक विशेष जेल। विद्युत आवेगों को पारित करके, उदाहरण के लिए, रक्त प्लाज्मा के एक हिस्से के माध्यम से, व्यक्तिगत प्रोटीन के 18 अंश तक प्राप्त होते हैं। उनमें से: सभी प्रकार के ग्लोब्युलिन, साथ ही प्रोटीन एल्ब्यूमिन, जो न केवल सबसे महत्वपूर्ण घटक है (यह रक्त प्लाज्मा पेप्टाइड्स के द्रव्यमान का 60% तक है), बल्कि परासरण की प्रक्रियाओं में एक केंद्रीय भूमिका भी निभाता है। और रक्त परिसंचरण।
नमक की सघनता प्रोटीन की घुलनशीलता को कैसे प्रभावित करती है
न केवल जैल, फोम और इमल्शन बनाने के लिए पेप्टाइड्स की क्षमता, बल्कि समाधान भी एक महत्वपूर्ण गुण है जो उनकी भौतिक रासायनिक विशेषताओं को दर्शाता है। उदाहरण के लिए, पहले अध्ययन किया गयाअनाज के बीज, दूध और रक्त सीरम के एंडोस्पर्म में पाए जाने वाले एल्ब्यूमिन 3 से 10 प्रतिशत की सीमा में सोडियम क्लोराइड जैसे तटस्थ लवण की एकाग्रता के साथ जल्दी से जलीय घोल बनाते हैं। समान एल्ब्यूमिन के उदाहरण का उपयोग करके, नमक की सांद्रता पर प्रोटीन की घुलनशीलता की निर्भरता का पता लगाया जा सकता है। वे अमोनियम सल्फेट के एक असंतृप्त घोल में अच्छी तरह से घुल जाते हैं, और एक सुपरसैचुरेटेड घोल में वे विपरीत रूप से अवक्षेपित होते हैं और, पानी के एक हिस्से को जोड़कर नमक की सांद्रता में और कमी के साथ, अपने हाइड्रेशन शेल को बहाल करते हैं।
नमस्कार करना
मजबूत अम्लों और क्षारों द्वारा निर्मित लवणों के विलयन के साथ पेप्टाइड्स की उपरोक्त वर्णित रासायनिक अभिक्रियाओं को लवणीय कहते हैं। यह नमक आयनों के साथ प्रोटीन के आवेशित कार्यात्मक समूहों के परस्पर क्रिया के तंत्र पर आधारित है - धातु के धनायन और एसिड अवशेषों के आयन। यह पेप्टाइड अणु पर चार्ज के नुकसान, इसके पानी के खोल में कमी और प्रोटीन कणों के आसंजन के साथ समाप्त होता है। परिणामस्वरूप, वे अवक्षेपित हो जाते हैं, जिसकी चर्चा हम बाद में करेंगे।
वर्षा और विकृतीकरण
एसीटोन और एथिल अल्कोहल तृतीयक संरचना में प्रोटीन के आसपास के पानी के खोल को नष्ट कर देते हैं। हालाँकि, यह उस पर कुल शुल्क के निष्प्रभावीकरण के साथ नहीं है। इस प्रक्रिया को वर्षा कहा जाता है, प्रोटीन की घुलनशीलता तेजी से कम हो जाती है, लेकिन विकृतीकरण के साथ समाप्त नहीं होती है।
पेप्टाइड अणु अपनी मूल अवस्था में कई पर्यावरणीय मापदंडों के प्रति बहुत संवेदनशील होते हैं, उदाहरण के लिए, toरासायनिक यौगिकों का तापमान और सांद्रता: लवण, अम्ल या क्षार। आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर इन दोनों कारकों की कार्रवाई को मजबूत करने से पॉलीपेप्टाइड में स्थिर इंट्रामोल्युलर (डाइसल्फ़ाइड ब्रिज, पेप्टाइड बॉन्ड), सहसंयोजक और हाइड्रोजन बांड का पूर्ण विनाश होता है। विशेष रूप से ऐसी परिस्थितियों में, गोलाकार पेप्टाइड्स विकृत हो जाते हैं, जबकि उनके भौतिक रासायनिक और जैविक गुणों को पूरी तरह से खो देते हैं।
